مقدمه اي از علم شيمي

مقدمه اي از علم شيمي
مقدمه
آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانندسرعتواکنش را تا حدود 107برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگرغیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردنانرژی فعال سازی واکنشلازم برای انجامواکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژیفعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش درموقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای ماننددما وفشار بالانیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنینواکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمهاصورت می‌گیرد.

کاتالیزورها
در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایرپروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا واسیدهاوقلیاهاتغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیریدر تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا بهتعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی راافزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محلنفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثرمی‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و بهیک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

mo1

تاریخچه
کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیعپاپنوپرسوزوابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند ازجو سبز شده ترکیبی را به نام مالتکشف کنند کهنشاسته رابهقندمبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستازنامیدند که امروزه به نامآنزیم آمیلازمعروف است. چند سال بعدشوانبرای نخستین بارآنزیم پپسینرا که موجب گوارش گوشت می‌شد،کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجایدیاستاز بکار برد.
سیر تحولی و رشد
· بیشتر تاریخبیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن 18 طیمطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیلنشاسته بهقندهای ساده توسطبزاقادامه یافت. « لوییپاستور » گفت که تخمیر قند بهالکل توسطمخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.
· بعد از پاستور ، « ادوارد بوخنر » ثابت کرد که تخمیر توسطمولکولهایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلولها ، همچنان فعالیت خود راادامه می‌دهند. « فردریک کوهن » این مولکولها را "آنزیم" نامید.
· جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال 1926 توسط « جیمز سامند » منجر به رفع موانع در مطالعاتاولیهآنزیم شناسیگردید.
mo3
ساختار آنزیمها
آنزیمها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی ازیکزنجیره پلی پپتیدیساخته شده‌اندو بعضیالیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیمها منحصرا از واحدهایاسیدآمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینیدارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یکفلز یا یککو آنزیمباشد و با آنزیم اتصال محکمی رابرقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد ومجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.
طبقه بندی آنزیمها
آنزیمها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلیتقسیم می‌کنند.
· اکسید و ردوکتازها :
واکنشهای اکسید و احیا (اکسایش کاهش) راکاتالیز می‌کند (دهیدروژناز(
· ترانسفرازها :انتقال عوامل ویژه‌ایمانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانندآمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.
· هیدرولازها :واکنشهای آبکانتی راکاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.
· لیازها :موجب برداشت گروه ویژه‌ایاز مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشتدی‌اکسیدکربن را برعهده دارند.
· ایزومرازها :واکنشهای تشکیل ایزومریرا کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین رامی‌سازد.
· لیگازها :آنزیمهایی هستند که باعثاتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجادپیوندکووالانسی بین آنها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتزاستیل کوآنزیم A می‌گردد.

mo6

طرز کار آنزیمها
از ویژگیهای مهم آنزیمها این است که پس از انجام هر واکنشو در پایان آن سالم و دست نخورده باقی می‌مانند و می‌توانند واکنش بعدی را کاتالیزکنند. در یک واکنش ساده ابتدا آنزیم (E) با ماده اولیه یا سوبسترا(S) ترکیب می‌شودو کمپلکس آنزیم سوبسترا می‌دهد در مرحله بعدی با انجام واکنش ، فراورده یا محصول (P) ایجاد می‌شود و آنزیم رها می‌گردد.
P+E←→ES←→S+E

هر آنزیم بر سوبسترای ویژه خود اثرکرده و فرآورده ویژه‌ای را تولید می‌کند. به این منظور هر آنزیم ساختار سه بعدیویژه خود را دارا است که آن را برای انجام فعالیت کاتالیزی مناسب می‌سازد و بخشی ازآنزیم که با سوبسترا بند و بست می‌یابد، جایگاه فعال نام دارد و در مورد اتصالآنزیم به سوبسترا الگوهایی ارائه شده‌اند که مدل کوشلند که الگوی القایی نام دارد وحالت دست در دستکش را دارد، نشان می‌دهد. بطوری که محل اتصال حالت انعطاف پذیریدارد.